Odpowiedź :
Względem odwrotnej transkryptazy, zydowudyna jest inhibitorem kompetycyjnym, ponieważ łączy się z centrum aktywnym tego enzymu.
Enzymy to białka, które regulują przebieg procesów życiowych w komórkach, przez co są niezwykle ważne dla funkcjonowania organizmu. Enzym złożony jest albo z samego białka, albo z dwóch części: białkowej (apoenzymu) i niebiałkowej (koenzymu lub grupy prostetycznej).
Działanie enzymu opiera się na przyłączaniu odpowiedniego substratu do centrum aktywnego, które zbudowane jest z konkretnej sekwencji aminokwasów, co umożliwia na przyłączenie odpowiednich, ściśle określonych substratów. Jednak do enzymu może się przyłączyć cząsteczka zwana inhibitorem, która powstrzymuje przebieg reakcji katalizowanej przez enzym. Inhibitory to:
- inhibitor kompetycyjny - podobieństwo strukturalne do substratu i konkuruje z nim o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Enzym nie odróżnia substratu od inhibitora i wiąże inhibitor kompetycyjny w swoim miejscu aktywnym.
- inhibitor niekompetycynjny - nie wykazuje zwykle podobieństwa do substratu. Wiąże się on z enzymem poza miejscem aktywnym, czyli w innym miejscu niż substrat. Miejsce aktywne enzymu wiąże substrat, lecz nie potrafi go przekształcić w produkt. Nawet znaczne zwiększenie stężenia substratu nie jest wówczas w stanie odwrócić inhibicji.