a) W przypadku inhibicji kompetycyjnej inhibitor konkuruje z substratem o dostęp do centrum aktywnego enzymu, następnie łączy się z centrum aktywnym blokując jednocześnie dostęp substatu do centrum aktywnego enzymu przez co niemożliwe jest powstanie kompleksu enzym-substrat i w konswekwencji dochodzi do zahamowania katalizy reakcji enzymatycznej.
b) W przypadku inhibicji niekompetycyjnej inhibitor łączy się z enzymem w miejscu innym niż centrum aktywne (w tzw. miejscu allosterycznym) co powoduje zmianę struktury przestrzennej enzymu, a wraz z nią zmienia się struktura przestrzenna centrum aktywnego w konswekwencji czego przestaje ono pasować do substratu przez co nie powstaje kompleks enzym-substrat i dochodzi do zahamowania katalizy reakcji enzymatycznej.
