1. Temperatura - każdy enzym zachowuje największą aktywność przy optymalnej jego względem temperaturze, zbyt niska temperatura zazwyczaj prowadzi do obniżenia szybkości zachodzenia reakcji, natomiast zbyt wysoka temperatura może doprowadzić do denaturacji enzymu czyli zmiany jego struktury przestrzennej co pociągnie za sobą zmianę struktury przestrzennej centrum aktywnego enzymu przez co nie będzie ono pasować do substratu i w konswekwencji enzym starci swoje właściwości katalizujące, a efektem tego będzie zahamowanie reakcji enzymatycznej.
2. pH - każdy enzym jest najbardziej aktywny przy optymalnym dla niego pH, optymalne pH dla większości enzymów wynosi 7 - przy takim pH najbardziej aktywna jest np. amylaza ślinowa, z kolei pepsyna najbardziej aktywna jest przy pH = 2, a trypsyna przy pH = 8,5
3. Stężenie substratu - wzrost stężenia substratu początkowo zwiększa szybkość zachodzenia rekacji enzymatycznej, ale do momentu maksymalnego wysycenia enzymu substratem czyli sytuacji w kórej wszystkie centra aktywne enzymu są zajęte przez substrat i niemożliwy jest dalszy wzrost szybkości reakcji enzymatycznej.
4. Obecność inhibitorów - niektóre inhibitory przyłączają się do centrum aktywnego enzymu (inhibicja kompetycyjna) blokując jednocześnie substratowi dostęp do owego centrum aktywnego enzymu przez co niemożliwe jest powstanie kompleksu enzym-substat i w konswekwencji niemożliwe jest przekształcenie substatu w produkt, pozostałe inhibitory przyłączają się do enzymu w miejscu innym niż centrum aktywne - do tzw. centrum allosterycznego (inhibicja niekompetycyjna) co powoduje zmianę struktury przestrzennej enzymu, a wraz z nim centrum aktywnego przez co centrum nie pasuje do substratu i niemożliwa jest kataliza reakcji enzymatycznej.
5. Obecność aktywatorów - niektóre enzymy muszą połączyć się z aktywatorami, by doszło do zmiany sturktury przestrzennej ich centrum aktywnego na taką która będzie pasować do substratu.
